内盖夫本-古里安大学（Ben-Gurion University of the Negev）的研究人员在《美国国家科学院院刊》（Proceedings of the National Academy of Sciences）发表研究称，他们识别出两项简单原则，可解释复杂蛋白质结构如何在众多理论可能构型中实现正确组装，并在长期进化过程中维持功能。

研究对象为细菌铁蛋白（bacterial ferritin），这是一类负责安全储存铁的细菌蛋白复合物。研究人员指出，与由相同组分构成的较简单蛋白质装配不同，许多细菌铁蛋白由两种不同类型的亚基组成，且两类亚基承担不同功能。

该研究作者之一Raz Zarivach教授表示，尽管这些亚基在理论上存在成千上万种组合方式，但实际观察到的排列仅限于少数几种，这意味着装配过程并非随机，而是受到潜在规则的引导。

研究团队结合高分辨率冷冻电子显微镜与计算分析，提出两项关键原则：其一是阻止特定亚基之间的配对，从而排除大量可能导致结构无功能的构型；其二是偏好使蛋白质两项关键功能——铁的氧化与电子转移——在空间上相互邻近的配对方式。第一作者Daniel Stein表示，这些规则在显著压缩可行构型数量的同时，仍保留一定的结构灵活性。

资深作者Gabriel Frank博士称，相关发现显示，进化约束可被“编码”为三维结构拼装的规则：在多种排列可能性中，只有遵循少数规则的组合才能形成稳定且具功能性的结构，而无需严格的外部控制。

研究人员进一步对多个物种来源的细菌铁蛋白进行分析，称上述规则在进化过程中保持保守，提示复杂分子系统可通过少量结构约束维持稳定与功能。

该研究由内盖夫本-古里安大学生命科学系、计算机与信息科学斯坦学院（Sten College of Computer Science and Information Systems）以及Ilse Katz纳米科学与技术研究所研究人员，与国际合作伙伴共同完成。