细胞分裂支撑着伤口愈合、头发生长以及组织更新等生理过程。在分裂过程中，染色体需要被准确、均匀地分配到两个子细胞中，任何细微偏差都可能引发细胞异常。浦项科技大学（POSTECH）研究团队近日报告称，与阿尔茨海默病密切相关的蛋白质tau可能在这一高度调控的过程中发挥作用。相关成果已发表于《自然通讯》。

Tau长期以来是阿尔茨海默病研究中的关键蛋白。在神经元内，tau被认为能够稳定微管这一细长的细胞骨架结构；而在阿尔茨海默病患者大脑中，tau则已知会出现异常聚集。近期研究还提示，tau可在细胞内聚集多种分子形成被称为“凝聚体”的小结构，但其与DNA相互作用的意义此前仍不明确。POSTECH团队将研究重点放在这一相对未充分探索的方向。

在细胞分裂时，染色体会被纺锤体微管束捕获并被拉开，从而分别进入两个子细胞。为确保分配准确，染色体与纺锤体微管之间需要建立精确连接。研究人员利用单分子DNA实验评估tau是否参与这一连接过程。

研究结果显示，tau能够与DNA结合形成凝聚体，并可沿DNA链移动，同时将附近DNA链拉拢聚集。研究团队进一步通过高分辨率荧光成像观察到，tau–DNA凝聚体可作为捕获微管的附着点。研究人员称，这种相互作用不仅在体外实验中出现，也在活细胞实验中得到验证。

研究还指出，tau的磷酸化等化学修饰会影响上述过程。当细胞表达以阿尔茨海默病中观察到的方式修饰的tau时，染色体在分裂过程中未能正确排列并出现异常，显示tau的细微变化可能影响细胞分裂的准确性。

研究团队表示，这一发现或为不孕不育与先天性疾病相关研究提供新的观察角度，并可能为包括阿尔茨海默病在内的神经退行性疾病研究带来新的线索。该研究负责人申敏珠教授表示，研究表明tau不仅可与微管直接相互作用，也可与DNA相互作用，可能在两者之间起到连接作用，并可能参与染色体在细胞分裂早期与纺锤体微管首次建立连接的过程。