胶原蛋白是人类和动物组织的重要结构蛋白，由三条蛋白质链紧密缠绕形成三股螺旋，结构坚韧，通常不易被普通蛋白酶分解。部分致病细菌则可分泌细菌胶原酶，破坏胶原蛋白支架，从而加速组织损伤并促进感染扩散。与此同时，胶原酶也被用于医学场景，以高效拆解包围细胞的胶原蛋白结构。

在临床应用方面，胶原酶可用于胰岛移植等操作：当将胰腺中的胰岛细胞引入肝脏时，胶原酶用于从供体组织中分离目标细胞。此外，在纤维化相关疾病如杜普伊特伦挛缩症中，患者手部会形成富含胶原蛋白的索状结构并导致手指挛缩，胶原酶可帮助分解过量胶原蛋白，以改善活动能力。

一个由阿尔伯塔大学与日本多所大学（大阪大学、冈山大学、爱媛健康科学大学及早稻田大学）研究人员组成的国际团队在《自然通讯》发表论文，报告其在原子水平上解析了细菌胶原酶ColH的结构与动态变化，阐明该酶如何实现对胶原蛋白的高效、连续切割。研究团队表示，这些结果有望支持重组酶的合理设计与改进，并推动其在移植与再生医学中的应用。

据介绍，阿尔伯塔大学团队由生物化学教授Josh Sakon领导，他与冈山大学的松下修合作已超过30年。1990年代，松下及其同事鉴定并命名了两种胶原酶基因colG和colH。基于相关发现，重组酶已被开发并由多家生物技术公司商业化，但其高效降解胶原蛋白的具体机制此前仍不清楚。

研究显示，ColH呈“甜甜圈”样环状结构，环的一部分可开合，使螺旋状胶原蛋白分子进入酶内部，研究人员将其描述为“动态形态”。随后，酶会去除胶原蛋白周围的水分子，使原本紧密缠绕的结构松弛，并将三条胶原蛋白链分别固定在环内不同位置，形成被称为“棘轮形态”的构型。

在该状态下，三条链中的一条被拉出形成小环并定位到酶的活性位点。酶在切割前会拉动该链向前，使其沿胶原蛋白逐步前进；其余两条链则起到类似“轨道”的作用，引导酶沿胶原蛋白分子移动。完成一次切割后，酶似乎回到动态形态并移动到下一个位置，重复上述过程。研究团队据此认为，该细菌胶原酶以类似棘轮的方式工作：一旦前进便不易后退，从而沿胶原蛋白单向移动并持续切割。

Sakon在研究相关表述中称，该机制体现了细菌胶原酶利用胶原蛋白自身结构特征来驱动降解过程。他还提到，在由土壤细菌引起的气性坏疽病例中，该酶每小时可破坏多达一英寸的组织。

研究人员指出，这一机制与人类和动物体内胶原蛋白消化酶的降解方式不同；从进化角度看具有意义，并可能为未来移植医学及传染病治疗相关研究提供线索。